L'SDS si lega fortemente a i residui caricati positivamente e idrofobici delle proteine attraverso i suoi gruppi solfato e le catene alchiliche , rispettivamente13 Di conseguenza, è un detersivo prezioso nel campo della biologia strutturale e degli studi sul ripiegamento/dispiegamento delle proteine.
Cosa fa la SDS a una proteina?
SDS è un tensioattivo anfipatico. denatura le proteine legandosi alla catena proteica con la sua coda di idrocarburi, esponendo regioni normalmente sepolte e rivestendo la catena proteica con molecole di tensioattivo. Il gruppo della testa polare dell'SDS aggiunge un ulteriore vantaggio all'uso di questo denaturante.
Come si lega l'SDS agli amminoacidi?
L'SDS ha una coda idrofobica che interagisce fortemente con le catene proteiche (polipeptidi). Il numero di molecole SDS che si legano a una proteina è proporzionale al numero di amminoacidi che compongono la proteina Ogni molecola SDS contribuisce con due cariche negative, schiacciando qualsiasi carica che la proteina può avere.
L'SDS ricopre le proteine?
SDS inoltre riveste la proteina con una carica negativa uniforme, che maschera le cariche intrinseche sui gruppi R. L'SDS si lega in modo abbastanza uniforme alle proteine lineari (circa 1,4 g di SDS/1 g di proteine), il che significa che la carica della proteina è ora approssimativamente proporzionale al suo peso molecolare.
In che modo l'SDS fornisce una carica negativa alle proteine?
SDS è un detergente che contiene una lunga catena alifatica e un gruppo solfato. Questo detersivo interagisce con le proteine denaturate per formare un complesso fortemente caricato negativamente (la carica negativa derivante dal SO42 − gruppi di SDS). Le proteine vengono prima denaturate mediante calore e poi viene aggiunta la SDS in grande eccesso.
