La tripsina è una serina proteasi dell'apparato digerente prodotta nel pancreas come precursore inattivo, il tripsinogeno. Viene quindi secreto nell'intestino tenue, dove la scissione proteolitica dell'enterochinasi lo attiva in tripsina. La tripsina attiva risultante è in grado di attivare più tripsinogeno mediante autocatalisi.
Come si attiva la tripsina?
Il tripsinogeno è attivato da enterochinasi, che scinde un peptide di attivazione amino-terminale (TAP). La tripsina attiva quindi scinde e attiva tutte le altre proteasi pancreatiche, una fosfolipasi e la colipasi, necessaria per l'azione fisiologica della lipasi dei trigliceridi pancreatici.
Cosa attiva la tripsina nel pancreas?
Attivazione del tripsinogeno
Il tripsinogeno è attivato dalla enteropeptidasi (conosciuta anche come enterochinasi). L'enteropeptidasi è prodotta dalla mucosa del duodeno e scinde il legame peptidico del tripsinogeno dopo il residuo 15, che è una lisina.
Che Zymogen attiva la tripsina?
Quindi, gli zimogeni devono essere attivati contemporaneamente. Il controllo coordinato è ottenuto dall'azione della tripsina come attivatore comune di tutti gli zimogeni pancreatici-tripsinogeno, chimotripsinogeno, proelastasi, procarbossipeptidasi e prolipasi, un enzima di degradazione dei lipidi.
Dove agisce la tripsina?
La tripsina è un enzima che ci aiuta a digerire le proteine. Nell'intestino tenue, la tripsina scompone le proteine, continuando il processo di digestione iniziato nello stomaco. Può anche essere indicato come un enzima proteolitico o proteinasi. La tripsina è prodotta dal pancreas in una forma inattiva chiamata tripsinogeno.
