Due enzimi aggiuntivi, una transferasi e α-1, 6-glucosidasi, rimodellano il glicogeno per la continua degradazione da parte della fosforilasi (Figura 21.4). La transferasi sposta un blocco di tre residui glicosilici da un ramo esterno all' altro.
La fosforilasi è una transferasi?
La fosforilasi è un enzima di tipo eso che catalizza la fosforolisi in vivo all'estremità non riducente del legame glicosidico. È un enzima transferasi.
La glicogeno fosforilasi è un enzima deramificante?
Enzimi di deramificazione del glicogeno assistere la fosforilasi, l'enzima principale coinvolto nella degradazione del glicogeno, nella mobilizzazione delle riserve di glicogeno. La fosforilasi può scindere solo il legame α-1, 4-glicosidico tra molecole di glucosio adiacenti nel glicogeno, ma esistono anche rami come legami α-1, 6.
Che tipo di enzima è una fosforilasi?
Le fosforilasi sono un gruppo speciale di glicosiltransferasi non di tipo Leloir che catalizzano la fosforilisi del legame glicosidico all'estremità non riducente, rilasciando un residuo di zucchero 1-fosfato.
Che tipo di proteina è la glicogeno fosforilasi?
Il monomero della glicogeno fosforilasi è una grande proteina, composta da 842 aminoacidi con una massa di 97.434 kDa nelle cellule muscolari. Sebbene l'enzima possa esistere come monomero o tetramero inattivo, è biologicamente attivo come dimero di due subunità identiche.
