Il complesso legato all'inibitore si forma principalmente a concentrazioni di substrato elevato e il complesso ES-I non può rilasciare prodotto mentre l'inibitore è legato, quindi risulta in una riduzione della Vmax. … Quindi, paradossalmente, l'inibizione non competitiva diminuisce Vmax e aumenta l'affinità di un enzima per il suo substrato.
In che modo l'inibitore non competitivo influisce sul Vmax?
Quando viene aggiunto un inibitore non competitivo , il Vmax viene modificato, mentre il Km rimane invariato. Secondo il grafico Lineweaver-Burk, il Vmax viene ridotto durante l'aggiunta di un inibitore non competitivo, che è mostrato nel grafico da un cambiamento sia nella pendenza che nell'intercetta y quando viene aggiunto un inibitore non competitivo.
Perché il Vmax è abbassato nell'inibizione non competitiva?
Per l'inibitore competitivo, Vmax è lo stesso dell'enzima normale, ma Km è maggiore. Per l'inibitore non competitivo, Vmax è inferiore rispetto all'enzima normale, ma Km è lo stesso. … Il substrato extra rende le molecole del substrato abbastanza abbondanti da "battere" costantemente le molecole dell'inibitore sull'enzima.
Perché Km e Vmax diminuiscono quando viene aggiunto l'inibitore non competitivo?
Gli inibitori non competitivi si legano solo al complesso enzima-substrato, non all'enzima libero, e diminuiscono sia kcat che Km (la diminuzione di Km deriva dal fatto che la loro presenza allontana il sistema dall'enzima libero verso il complesso enzima-substrato).
Cosa significa una diminuzione di Vmax?
Un Vmax inferiore significa che l'enzima sta operando in condizioni non ottimali.
