È costituito da circa 96 subunità organizzate in tre enzimi funzionali nell'uomo: 20-30 copie del componente piruvato deidrogenasi E1, 60 copie del componente piruvato deidrogenasi E2 e 6 copie di diidrolipoil deidrogenasi (E3).
Dove si trova la piruvato decarbossilasi?
a Piruvato decarbossilasi
Questo enzima è predominante nei semi ed è stato rilevato in O. sativa (Hossain et al., 1994; Rivoal et al., 1990), Z. mays (Forlani et al., 1999) e Pisum sativum (Mücke et al., 1995). Durante la fermentazione etanolica, l'acetaldeide viene ridotta ad etanolo dall'alcol deidrogenasi.
A cosa serve la piruvato decarbossilasi?
La piruvato decarbossilasi (PDC, EC 4.1. 1.1) è l' enzima responsabile della decarbossilazione non ossidativa del piruvato in acetaldeide e anidride carbonica.
A quale classe appartiene la piruvato decarbossilasi?
La piruvato decarbossilasi è un omotetramero. Ogni subunità identica è costituita da eliche α e fogli β approssimativamente alternate e all'interno di ciascuna subunità da 60 kDa esistono 2 domini. Ciò significa che la sua categoria SCOP è proteine alfa e beta.
Di cosa è fatta la piruvato decarbossilasi?
La piruvato decarbossilasi dipende da cofattori tiamina pirofosfato (TPP) e magnesio Questo enzima non deve essere confuso con l'enzima non correlato piruvato deidrogenasi, un ossidoreduttasi (EC 1.2. 4.1), che catalizza la decarbossilazione ossidativa del piruvato ad acetil-CoA.
